La transamination, prise à la lettre, le moyen de transfert d'un groupe amino d'une molécule à une autre. Dans de nombreux organismes, ce procédé est utilisé à la fois à synthétiser et à dégrader les acides aminés. L'un des avantages cellulaires primaires de la réaction est de permettre le transfert d'un groupe amino sans la formation de l'ammoniac , qui est un sous-produit toxique. Chez l'homme, il se produit principalement dans le foie, et est également connu comme aminotransfer.
Biochimique, il s'agit d'une oxydation -réaction de réduction qui permet de transférer le groupe amino d'un acide aminé à un acide alpha-céto. Cela se traduit par la création d'un nouvel acide aminé et un nouvel acide alpha-céto. Selon cette définition, interconversion peut effectivement être un meilleur terme pour décrire l'échange de groupes amino. Les acides alpha-cétoniques formés peuvent être convertis en des lipides , du glucose ou du glycogène . De cette façon, les protéines obtenues par la consommation alimentaire peuvent être utilisés pour les besoins actuels ou futurs énergétiques cellulaires.
Transamination est également essentiel chez l'homme des fonctions anabolisants, tels que la synthèse des acides aminés non essentiels. Les humains ont besoin d'environ 20 acides aminés pour construire des protéines, qui sont nécessaires pour synthétiser des hormones et des enzymes , et sont impliqués dans de nombreuses fonctions physiologiques. Huit acides aminés sont dits essentiels et doivent être obtenus à partir de l'apport alimentaire.Les acides aminés restants sont appelés non essentiel parce que le corps peut utiliser d'autres substances, synthétiser.
Parmi les acides aminés non essentiels, alanine , l'aspartate et le glutamate sont parmi les plus courantes. Le glutamate est synthétisé à partir d'alpha-cétoglutarate. Cet acide alpha-céto est créé pendant le métabolisme des protéines alimentaires. Glutamate peut alors subir transamination pour former alanine et aspartate. Tous les autres acides aminés non essentiels sont formés à partir de ces trois.
Aminotransfer est facilitée par des enzymes appelées aminotransférases ou transaminases.Ces enzymes ont une activité globale qui signifie qu'ils peuvent catalyser des réactions avec plusieurs types d'acides aminés différents. Pour l'activité, un co-facteur est requis et agit comme un support intermédiaire du groupe amino au cours de la réaction. Pour transaminases, le co-facteur nécessaire est pyridoxal phosphate, qui est la forme active de la vitamine B6.
Alanine aminotransférase (ALAT) et d'aspartate aminotransférase (AST) sont les deux transaminases humains les plus communs. Ces deux enzymes se retrouvent dans de nombreux tissus de l'organisme, y compris le foie et le cœur. Si les tissus sont endommagés en raison de la maladie, les cellules endommagées libèrent des enzymes dans le sang. Les professionnels de santé mesurent souvent ALT et AST dans le sang pour le diagnostic et le suivi des lésions du foie.