L’ubiquitination
de protéines est un processus de régulation qui se produit dans une cellule à
dégrader les molécules de protéines. Au cours du processus, les petites
protéines connues comme ubiquitines se fixent sur les molécules de protéines
qui sont à dégrader. Ces ubiquitine molécules signalent efficacement la
protéine à la dégradation par un protéasome, ou protéine dégrader. Il existe
plusieurs étapes dans l'ubiquitination de protéines, qui sont tous importants
pour les processus cellulaires normaux, comme les cellules ne cessent de créer
de nouvelles protéines et de dégrader en réponse à des changements de
l'environnement.
En premier lieu,
la molécule d'ubiquitine doit être activé pour étiqueter d'autres protéines,
une étape qui est réalisée par l'enzyme activant l'ubiquitine, E 1. Cette étape
de l'ubiquitination de protéines est dépendante de l'énergie, ce qui signifie
qu'elle nécessite la cellule de dépenser de l'énergie à travers l'adénosine
triphosphate (ATP). E 2, ou d'une enzyme de conjugaison de l'ubiquitine-, est
utilisé dans la deuxième étape du processus, où une autre réaction chimique
connue sous le nom transthioestérification se produit.
Une fois que
l'ubiquitine est passé ces deux étapes, il se lie à E 3, ou ubiquitine protéine
ligase. Il existe plus de 100 E 3 enzymes dans les cellules humaines, dont
chacun est spécifique pour une protéine, connue sous le substrat ou de la
protéine cible. Comme il existe également de nombreuses molécules E 2, les
diverses combinaisons des trois principales enzymes permettent un niveau élevé
de spécificité pour chaque substrat. Cela permet une cellule de surveiller de
près les conditions intracellulaires et de rationaliser le processus de
sélection des protéines pour la dégradation. L'enzyme activée E 3 va se lier à
la fois le substrat et la molécule d'ubiquitine, joignant les deux molécules et
l'exploitation de l'ubiquitination de protéines dans toute la cellule.
Au moins trois
ou quatre molécules d'ubiquitine sont généralement nécessaires pour signaler le
substrat protéique à être dégradé par le protéasome. En outre ubiquitination de
protéines peut souvent être effectuée par le même E 3 qui initie la première
addition d'une molécule d'ubiquitine. Une fois que le substrat possède une
chaîne d'ubiquitine suffisamment longue, le protéosome enveloppera et dégrader
de nouveau dans les acides aminés, les blocs de construction pour les plus
grandes protéines.
L'ubiquitination
de protéines n'est pas toujours signale pas une molécule de la dégradation. Les
molécules d'ubiquitine dirigent parfois un substrat de passer à une autre
partie de la cellule, tandis que d'autres fois, ils vont simplement modifier sa
fonction. Lorsque l'ubiquitine est utilisé à ces fins de signaux il est
généralement présent sous forme d'une seule unité de joint, bien qu'il existe
quelques rares cas où plus d'une molécule d'ubiquitine sera toujours agir pour
modifier, par opposition à se dégrader. Les cellules contiennent aussi des
enzymes spéciaux appelés deubiquitinases qui peuvent éliminer les molécules
d'ubiquitine des protéines marquées et inverser le processus.
