Qu'est-ce que la glutathion peroxydase?

Les radicaux libres sont produits dans le cadre normal de cellulaire métabolisme . Ces composés comprennent les peroxydes - les composés oxydants qui peuvent endommager l'ADN, les lipides et les protéines. Ce stress oxydatif peut contribuer à des maladies comme l'athérosclérose et au processus de vieillissement. glutathion peroxydase (GPx) est un type d'enzyme qui sert de cellulaire antioxydant . Il réduit le groupe peroxyde à un groupe alcool relativement non-réactif, en utilisant le glutathion comme agent réducteur, et protège ainsi les cellules contre les dommages oxydatifs.
 

Lorsqu'un composé est oxydé, il donne un électron. Avec des composés contenant de l'oxygène, ceci conduit à un composé instable qui aura un électron d'une substance à proximité de se stabiliser, ce qui pourrait causer de graves dommages aux composants cellulaires. Les peroxydes sont des composés constitués de deux molécules d'oxygène reliés par une liaison simple, qui sont hautement oxydant. Ces substances peuvent être réduits et rendus moins nocifs par des enzymes appelées peroxydases. Cette activité est un mécanisme de désintoxication antioxydant important pour pratiquement tous les organismes qui vivent dans une atmosphère d'oxygène, y compris les micro-organismes.
 

Peroxydases du type connu sous le nom de raifort peroxydase ont un groupement hème contenant du fer lors de leur site actif. Au lieu de cela, la glutathion peroxydase a le métal sélénium à son site actif. C'est l'une des raisons sélénium est nécessaire à l'alimentation humaine. Ce type de peroxydase de glutathion utilise le composé contenant du soufre pour réduire les peroxydes et les détoxifier.
 Glutathion peroxydase comprend une famille d'enzymes. Ainsi, il existe un certain nombre de protéines étroitement apparentées produites par différents gènes humains. Les diverses enzymes semblent avoir des fonctions distinctes. Elles sont produites dans les tissus disparates et varient dans les types de réactions médiées par les enzymes.
 

Huit types différents ont été identifiés chez l'homme à partir de 2010, toutes codées par des gènes distincts. La forme primaire semble être GPx1. Il est le plus commun de ces enzymes et on le trouve dans le cytosol de la plupart des tissus des mammifères. Cette forme de la glutathion peroxydase est la plus efficace pour réduire le peroxyde d'hydrogène pour produire de l'eau en tant que produit final.
 

Le peroxyde d'hydrogène est un composé fréquemment trouvé dans les cellules qui se dégrade facilement à radicaux libres. Il est produit en tant que résultat de l'activité du système immunitaire chez les animaux. Ce composé est toxique, cependant, et il existe un besoin de la présence d'une enzyme largement répandue pour détoxifier. Heureusement, GPx1 est communément présents pour remplir ce rôle en réduisant le peroxyde d'hydrogène en eau. Certains groupes ethniques ont une version modifiée de cette enzyme qui améliore leur résistance à la malaria.
 

Un autre type de glutathion peroxydase qui est une enzyme antioxydante importante est GPx4. Les lipides peuvent être oxydés pour former des hydroperoxydes, une forme particulièrement préjudiciable de peroxyde. Ces lipides réactifs peuvent endommager les lipides qui les entoure, ce qui conduit à des conditions potentielles telles que l'inflammation et les maladies cardiaques. Aussi connu comme l'hydroperoxyde de phospholipides, GPx4 réduit ces lipides endommagés de peroxydes d'alcools. Cette forme de la glutathion peroxydase est également largement présent dans les cellules, mais est exprimé à un niveau plus bas que GPx1.