Les cellules
décomposent les protéines pour une variété de raisons, allant de les inactiver
après utilisation pour aider à la signalisation cellulaire. Ce processus, connu
sous le nom de la dégradation des protéines ou protéolyse, se déroule
constamment à l'intérieur des cellules. Les teneurs en protéines doivent rester
dans des niveaux spécifiques pour les cellules de fonctionner correctement, de
sorte cellules ont une variété de façons de digérer ces molécules.
Les différentes
protéines se décomposent à des taux variables. Protéines structurales et des
enzymes ont tendance à durer plus longtemps que les protéines régulatrices, et
peuvent avoir une demi-vie de un à trois jours. En fonction de la protéine, à
partir de n'importe où moins de 10% de molécules disponibles à 100% peut être
fractionné par heure.
La dégradation
des protéines nécessite de l'énergie sous la forme d'adénosine triphosphate
(ATP). ATP est consommé par les enzymes cellulaires spéciales, appelées
protéases, dont le travail consiste à digérer les protéines en acides aminés de
leurs composants. En raison de l'exigence d'énergie de la protéolyse, ce qui ne
se produit pas simplement de manière aléatoire. Certains composés peuvent
marquer la place des protéines pour la destruction.
Pour les protéines
de régulation qui existent uniquement pour 5 à 120 minutes avant la
dégradation, la petite protéine ubiquitine joue un rôle. Protéines plus vécu
peuvent être étiquetés avec l'ubiquitine de les marquer pour destruction. Cette
alerte grandes protéase complexes, appelés protéasomes, qu'une protéine doit
être ventilé. La protéine est prise à l'intérieur et digéré à l'intérieur du
protéasome, une structure existant à la fois dans le noyau de la cellule et
dans le corps de la cellule.
Les proteases
qui favorisent la dégradation de la protéine et comprennent le protéasome ne
sont pas faites dans leurs formes actives. Ils sont créés en tant que
pré-protéines, qui sont de plus grande taille. L'activation de ces protéines
nécessite généralement l'élimination d'une protéine inhibitrice, ou le clivage
d'une certaine région sur la protéine.
Il existe
plusieurs enzymes qui sont capables de dégradation des protéines. Chaque clive
une liaison carbone-azote des liaisons peptidiques qui existent entre les
acides aminés. La sérine protéases sont des enzymes telles que la trypsine et
de l'élastase, qui utilisent un résidu de la sérine d'acides aminés pour
attaquer la liaison peptidique. D'autres protéases utilisent zinc, résidus
aspartate, ou d'autres molécules à promouvoir rupture de la liaison peptidique.
Les structures
appelées lysosomes peuvent aussi dégrader les protéines de façon non
spécifique. Ceux-ci existent comme des compartiments étanches à l'intérieur de
la paroi cellulaire. Ils sont capables de prendre les protéines et les digérer
rapidement.
Taux exact de la
digestion dépendent de certaines conditions. Un manque de nutriments, par
exemple, permettra d'accélérer ces taux. Molécules moins essentielles sont
sujettes à la dégradation des protéines premier, depuis leur protéolyse
permettrait de libérer des acides aminés pour former des protéines plus
nécessaires.
