Le sang oxygéné possédant deux dispositifs de convoyage oxygène aux tissus de l'organisme: dissous dans le sang du plasma ou attaché à la hémoglobine dans les globules rouges. Combinaisons hémoglobine et d'oxygène représentent généralement environ 98,5 pour cent de l'oxygène transporté par les poumons dans tout le corps. saturation de l'hémoglobine se réfère à la mesure dans laquelle l'hémoglobine est chargé avec des molécules d'oxygène.
Quatre chaînes polypeptidiques, chacune liée à un groupement hème contenant du fer, constituent l'hémoglobine qui transporte l'oxygène. Les atomes de fer peuvent se lier à l'oxygène. Un taux d'hémoglobine peut se lier avec un maximum de quatre molécules d'oxygène. Cette combinaison de l'hémoglobine et de l'oxygène est rapide et réversible - sens, l'hémoglobine peut décharger les molécules d'oxygène ainsi que les charger.
Lorsque les quatre groupes de l'hème ont attaché à une molécule d'oxygène, l'hémoglobine est complètement saturé. Si un, deux, ou trois groupes de l'hème sont liés à l'oxygène, l'hémoglobine est partiellement saturé. La combinaison hémoglobine en oxygène est appelé oxyhémoglobine , tandis que l'hémoglobine qui a publié ses molécules d'oxygène est désignée sous le nom d'hémoglobine ou déoxyhémoglobine réduit.
La force de liaison du fer de l'oxygène dépend du niveau de saturation de l'hémoglobine. Une fois la première molécule d'oxygène se fixe au fer, l'hémoglobine elle-même change de forme. En conséquence, il capte plus facilement les deux molécules d'oxygène ultérieures.L'absorption de la quatrième molécule d'oxygène est encore plus facile. De même, comme l'hémoglobine libère chaque molécule d'oxygène, la force de la liaison entre le fer et les molécules d'oxygène restant devient progressivement plus faible.
En règle générale, la saturation de l'hémoglobine varie en fonction des besoins de l'organisme à l'époque. Des facteurs comme la température, le pH du sang, et des pressions partielles d'oxygène et de carbone dioxyde peuvent jouer un rôle dans la vitesse à laquelle l'hémoglobine se lie ou libère les molécules d'oxygène. Ces facteurs se conjuguent pour maintenir la livraison suffisante d'oxygène vers les tissus du corps.
des changements de saturation en hémoglobine lorsque la pression partielle de l'oxygène (PO2) dans les changements de sang. La relation entre la pression partielle de l'oxygène et de saturation de l'hémoglobine n'est pas linéaire, mais plutôt, il suit une courbe en forme de S. L'hémoglobine est presque complètement saturé lorsque P02 est à 70 mm Hg.
Dans des conditions de repos typiques, P02 est à 100 mm Hg, et artériel saturation de l'hémoglobine dans le sang est à environ 98 pour cent. Comme le sang circule dans les artères à travers la systématique capillaires , les communiqués de l'hémoglobine d'environ 5 ml d'oxygène par 100 ml de sang, ce qui entraîne une saturation de l'hémoglobine d'environ 75% pour cent. P02 peut chuter à aussi peu que 15 mm Hg pendant des activités vigoureuses comme l'exercice. En réponse, l'hémoglobine se décharger d'un ajout de 50 pour cent de son oxygène, ce qui entraîne une saturation de aussi bas que 25 pour cent.
Température et pH du sang, et la pression partielle de dioxyde de carbone influence hémoglobine saturation en modifiant la structure tridimensionnelle de l'hémoglobine, ce qui modifie son affinité pour l'oxygène. En règle générale, une augmentation de l'une quelconque de ces facteurs permettra de diminuer l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, stimulant ainsi l'hémoglobine de libérer plus d'oxygène dans le sang.Inversement, une baisse dans l'un de ces facteurs est généralement de renforcer le lien entre l'hémoglobine et d'oxygène, réduisant ainsi le taux d'oxygène déchargement. Puisque la chaleur, la baisse du pH sanguin, et la hausse des niveaux de dioxyde de carbone sont tous des sous-produits de tissus actifs qui travaillent dur dans le corps de ces facteurs fait que l'oxygène est déchargé où il est le plus nécessaire.
