biosynthèse de l'hème est la série d'interactions chimiques qui entraînent la production d'hème. Un co-facteur nécessaire à l'activité biologique des protéines, des fonctions de l'hème comme groupe prosthétique pour hemeproteins. Ces hemeproteins sont responsables pour le transport et la détection des gaz diatomiques, le transfert d'électrons et la catalyse chimique dans le corps.
Le processus de biosynthèse de l'hème commence dans les mitochondries, qui sont les parties d'une cellule produisant de l'énergie. La glycine et la succinyl coenzyme A sont condensés par enzyme limitante 5 - aminolévulinique synthase (ALA), de la vitamine B6 en tant que co-enzyme. Cette interaction dans la production d'acide D-aminolévulinique (Dala), qui est ensuite transporté vers le cytosol.
Dans le cytosol, deux molécules de l'acide D-aminolévulinique combinent et sont dimérisés par l'acide aminolévulinique déshydratase pour produire le porphobilinogène de composé à noyau pyrrole (PBG). Désamination par porphobilinogène désaminase combine quatre molécules de porphobilinogène dans hydroxyméthyl Bilane (HMB), un tétrapyrrole linéaire.biosynthèse de l'hème se poursuit ensuite avec l'hydrolyse de Bilane hydroxyméthyl en uroporphrinogen III avec uroporphrinogen III synthase. Ce résultat de conversion dans la fermeture de la tétrapyrrole, formant un anneau.
La dernière étape de la biosynthèse de l'hème pour produire dans le cytosol est la suppression des groupes carboxyliques de la uroporphrinogen III par uroporphrinogen III décarboxylase, la production de dioxyde de carbone et coproporphyrinogène III. La synthèse est ensuite transporté vers les mitochondries, où l'élimination du groupe carboxyle et deux atomes d'hydrogène à partir de coproporphyrinogène III par coproporphyrinogène oxydase produit protoporphyrinogène IX. Protoporphyrinogène IX oxydase enlève alors six atomes d'hydrogène à partir de la protoporphyrinogène IX, produisant protoporphyrine IX. Enfin, inserts ferrochélatase un atome de fer dans la protoporphyrine IX, résultant en hème.
Après la biosynthèse de l'hème est terminée, l'hème se lie à une protéine pour effectuer une fonction spécifique. Un exemple courant est l'hémoglobine, une hemeprotein spécialisée qui est composée de l'hème et quatre chaînes de globine. L'hémoglobine est une composante importante de globules rouges, et elle donne aux cellules leur coloration rouge. Dans le globule rouge , l'hémoglobine transporte l'oxygène vers les tissus du corps, où elle est libérée à l'emploi. L'hémoglobine transporte ensuite le dioxyde de carbone à partir des tissus d'être libéré dans les poumons.
La biosynthèse de l'hème est affaiblie par une carence en fer , en raison de l'absence d'atomes de fer disponibles. Par la suite, l'hème peut pas être synthétisé, et l'hémoglobine ne peut pas être formé. Si suffisamment sévère, l'anémie développera par suite d'un manque de globules rouges fonctionnels avec suffisamment d'hémoglobine pour transporter les quantités nécessaires d'oxygène vers les tissus. La carence en fer empêcher la biosynthèse de l'hème a de nombreuses causes, y compris la perte chronique de sang, augmentation de la demande sur le corps tels que la grossesse, malabsorption du fer et une mauvaise alimentation qui est déficient dans les aliments riches en fer.
