La trypsine est une partie de l'appareil digestif et dégrade les protéines, ce qui en fait une enzyme connue sous le nom d'une protéase. Il est d'abord formé comme une molécule inactive plus importante dans le pancréas et est transporté dans l'intestin grêle, où il est activé pour digérer les molécules des aliments. Cette protéase est également un régulateur de nombreux autres protéases digestives. Un manque de sa production dans le pancréas est une composante de la maladie kystique La fibrose .
La nourriture qui est constituée de protéines est partiellement décomposée dans l'estomac par des protéases, et les petits morceaux de voyage dans l'intestin grêle. Les protéases sont des enzymes qui accélèrent la dégradation des protéines. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines, et ils sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques.Le but final de la digestion des protéines est de dégrader les acides aminés, qui peuvent être utilisés dans le métabolisme cellulaire.
La trypsine est à l'origine synthétisée par le pancréas dans une forme connue comme trypsinogène, un zymogène . Cette molécule plus grosse est inactif jusqu'à ce qu'il soit transporté dans l'intestin grêle et sollicité par entéropeptidase, un autre type de protéase.Une fois cette étape a eu lieu, la trypsine peut s'activer. En plus de la dégradation des protéines dans la digestion, la trypsine active un certain nombre d'autres zymogènes. En raison de son rôle important dans l'activation de tant d'autres protéases, le suc pancréatique contient un inhibiteur qui bloque son activité alors qu'il est dans le pancréas.
Avec la chymotrypsine et un certain nombre d'autres protéases, la trypsine est dans une classe appelée sérine-protéases. Cette classe de protéases est composé de endopeptidases. Ils coupent dans une molécule de protéine, au lieu de grignoter les extrémités. sérine protéases ont une touche acide aminé sérine à leur site actif.
La chymotrypsine et la trypsine sont très similaires les unes aux autres dans la structure et la composition chimique. La principale différence est dans les substrats qu'ils préfèrent.Trypsine clive par les acides aminés arginine et la lysine, tandis que la chymotrypsine préfère le tryptophane, la tyrosine et phénylalanine. Ils sont à la fois optimale dans l'environnement de pH neutre de l'intestin grêle.
Un manque de transport de la trypsine, et autres enzymes digestives du pancréas, est l'un des facteurs impliqués dans la fibrose kystique. Cela provoque des obstructions dans les intestins pour construire, en interférant avec l'absorption des nutriments . Les nouveau-nés sont généralement testés pour la présence de cette enzyme dans le sang, et un niveau élevé est généralement le signe de la fibrose kystique. Pour les personnes âgées, l'activité dans les selles peut être mesurée. Si les résultats sont négatifs, d'autres tests sont dignes.
