La structure de base d'anticorps est une molécule de protéine en forme de Y avec deux légers et lourds deux polypeptides de chaînes. On peut visualiser la structure de l'anticorps Y décomposé en V se tenant sur un L minuscule avec une ligne de chaque bord extérieur de et parallèle à l'V. Le L minuscule, connu sous le nom de la région Fc de l'anticorps, comprend deux chaînes polypeptidiques lourdes , qui grimpent vers le haut pour former le V, ou la région Fab. Les lignes à l'intérieur du V sont les extrémités des chaînes lourdes, tandis que les lignes extérieures sont des chaînes polypeptidiques légères.
Un anticorps ou immunoglobuline, est une protéine produite par des cellules de plasma dans le corps. Le corps système immunitaire utilise les anticorps pour reconnaître les antigènes présents dans les objets étrangers hostiles, tels que les bactéries et les virus, et de se débarrasser d'eux. Chaque anticorps est produite en réaction à une spécifique antigène trouvé sur les envahisseurs étrangers.
En ce qui concerne la structure de l'anticorps, les extrémités supérieures des deux ensembles de chaînes dans la région Fab sont connus comme le site de liaison à l'antigène.Ces sites de liaison sont la zone de plus grande variation entre les deux types d'anticorps.C'est parce que l'anticorps va utiliser les sites de liaison pour se fixer à l'antigène, il a été conçu pour cibler.
Les extrémités des chaînes légères peuvent être classées comme kappa ou lambda chez les mammifères, alors que les vertébrés inférieurs ont également une forme d'iota. La chaîne lourde de maquillage détermine la sous-classe de l'anticorps. Ces chaînes lourdes peuvent varier en taille et en composition. Certaines sont composées d'environ 450 acides aminés tandis que d'autres ont autour de 550.
L'extrémité de chaque type d'anticorps est constitué de près de 110 à 130 acides aminés.Ces conseils sont subdivisés en deux régions. La région hypervariable (HV) contient la plus grande variation dans les acides aminés, tandis que la région de cadre (FR) est plus constant et stable. La région HV est en contact direct avec l'antigène. C'est pourquoi il est parfois considéré comme la région la détermination gratuit (CDR).
Alors que l'extrémité supérieure de la structure de l'anticorps se lie à l'antigène, la région Fc, aussi connu comme la région de fragment cristallisable, détermine comment l'anticorps traite avec l'antigène. Cela signifie que l'anticorps peut réguler et stimuler une réponse immunitaire appropriée. Les régions constantes peuvent être divisés en cinq classes isotypiques: immunoglobulines M (IgM), l'immunoglobuline G (IgG), l'immunoglobuline E (IgE ), les immunoglobulines D ( IgD ) et l'immunoglobuline A ( IgA ). Composition de la région constante de chacun isotype est identique.
