La chymotrypsine
est une enzyme digestive qui dégrade les protéines dans l'intestin grêle. Elle
est synthétisée sous la forme d'une molécule plus grande dans le pancréas et
transporté sous une forme inactive. Une fois dans l'intestin grêle, il est
activé par une autre enzyme digestive, la trypsine.
La digestion des
aliments implique la répartition de grosses molécules de petits, qui peuvent
être absorbés dans le sang. Les protéines sont constituées de chaînes d'acides
aminés reliés par des liaisons peptidiques. Les enzymes sont des protéines qui
accélèrent la vitesse des réactions, et protéases accélèrent la dégradation des
protéines. Il existe un certain nombre de proteases différentes, agissant de
digestion qui agissent sur les différents types de protéines et de régions.
La chymotrypsine
est un type de protease qui est dans une famille connue sous le nom de
sérine-protéases, également connus sous le nom de sérine endopeptidases. Ils
ont ce nom parce qu'ils ont l'acide aminé sérine à leur site actif. Les serine
proteases sont synthétisés sous une forme inactive plus importante, ce qui leur
permet d'être transportés vers leur site d'activité sans causer de dommages aux
tissus. La forme inactive de la chymotrypsine est connue comme
chymotrypsinogène.
Après limitée
protéolyse par la trypsine de cliver une partie de chymotrypsinogène, une
combinaison de deux molécules de chymotrypsine est formée. Les deux molécules
activent l'autre, puis peuvent catalyser la dégradation des protéines. La
chymotrypsine a une préférence pour agir sur certains types d'acides aminés. Il
a tendance à dégrader la liaison peptidique à l'aide de la phénylalanine, le
tryptophane ou la tyrosine. Ce sont tous des acides aminés aromatiques, et sont
ainsi nommés parce qu'ils ont une structure de noyau cyclique en eux.
Le mécanisme de
l'hydrolyse implique la chymotrypsine - diviser une molécule d'eau en deux, et
en ajoutant chaque fragment à une partie différente de la liaison peptidique.
Cette coupe la liaison. Une fois la protéine a été fragmentée par cette
protéase, d'autres protéases et peptidases continuent dégrader, jusqu'à ce
qu'il a été décomposé en acides aminés. Après la digestion est terminée, il
existe une classe d'inhibiteurs de sérine-protéases naturelles de l'organisme
appelée serpines qui inactivent les enzymes.
Beaucoup de
plantes font un inhibiteur de la chymotrypsine. Les inhibiteurs de protéase en
général sont particulièrement fréquents dans les graines de légumineuses, et
peut être un mécanisme de défense contre les insectes, ce qui limite leur
absorption des nutriments. En outre, bon nombre des bactéries qui vivent dans
nos intestins produisent des inhibiteurs de protéase contre les enzymes
digestives pour les aider à survivre sans être digéré.
Les activités à
la fois de la chymotrypsine et la trypsine sont testés médicalement à l'épreuve
de la fibrose kystique et l'insuffisance pancréatique. Normalement, les deux
enzymes se trouvent dans les selles. Si elles ne sont pas, des tests sont supplémentaires
